Dr. Emilio Parisini
Grupas vadītājs
e-pasts: emilio.parisini@osi.lv
Grupas vietne: https://biodrug.osi.lv/
Biotehnoloģijas laboratorijā tiek veikti dažādu bioloģisko sistēmu struktūras un funkciju attiecību pētījumi, izmantojot molekulārās bioloģijas, bioķīmijas, biofizikas un rentgenstaru kristalogrāfijas metodes.
Zinātniskā grupa galvenokārt veic starpdisciplinārus pētījumus, kas iekļaujas ķīmijas un bioloģijas nozarēs un balstīti uz proteīnu un to ligandu, substrātu un inhibitoru savstarpējas mijiedarbības izpēti. Īpaša uzmanība tiek veltīta kadherīnu (viena no šūnu adhēzijas proteīnu grupām), kā arī dažādu fermentu struktūras un darbības mehānisma raksturošanai, tādējādi iegūstot jaunu zāļu vielu izstrādei nepieciešamu svarīgu informāciju.
Dr. Emilio Parisini zinātniskā pieredze ietver darbu molekulārās bioloģijas, strukturālās bioloģijas un cietvielu ķīmijas nozarēs. Viņš ieguvis doktora zinātnisko grādu ķīmijā 1995. gadā Boloņas Universitātē (Itālija) un iesaistījies pēcdoktorantūras pētījumos Getingenes Universitātē (Vācija, 06.1995.–09.1997), Kembridžas universitātē (Apvienotā Karaliste, 10.1997–06.2001) un Hārvarda Universitātē (ASV, 07.2001–12.2009). 2008. gadā Dr. Emilio Parisini Hārvarda Universitātē ieguvis arī maģistra grādu epidemioloģijā. Laika periodā 01.2010–11.2019 Dr. Parisini vadījis zinātnisko grupu Itālijas Tehnoloģiju institūta Nanozinātņu un tehnoloģiju centrā (Center for Nano Science and Technology of the Italian Institute of Technology). 2019. gadā viņš kļuva par Latvijas Organiskās sintēzes institūta Vadošo pētnieku (ERA-chair līderis).
Izvēlētas jaunākās publikācijas
- Brullo C, Rapetti F, Abbate S, Prosdocimi T, Torretta A, Semrau M, Massa M, Alfei S, Storici P, Parisini E, Bruno O. Design, synthesis, biological evaluation and structural characterization of novel GEBR library PDE4D inhibitors. Eur. J. Med. Chem. 2021, 223, 113638.
- Rigoldi, F.; Donini, S.; Torretta, A.; Carbone, A.; Redaelli, A.; Bandiera, T.; Parisini, E.; Gautieri, A. Rational backbone redesign of a Fructosyl Peptide Oxidase to widen its active site access tunnel. Biotechnol. Bioeng. 2020, 117, 3688.
- Torretta, A.; Lopez-Cara, L.C.; Parisini, E. Crystal structure of the apo and the ADP-bound form of choline kinase from Plasmodium falciparum. Crystals, 2020, 10, 613.
- Vettraino, C.; Peracchi, A.; Donini, S.; Parisini, E. Structural characterization of the human O-phosphoethanolamine phospho-lyase. Acta Crystallogr. Sect F, 2020, F76, 160.
- Cavalloro, V.; Russo, K.; Vasile, V.; Pignataro, L.; Torretta, A.; Donini, S.; Semrau, M. S.; Storici, P.; Rossi, D.; Rapetti, F.; Brullo, C.; Parisini, E.; Bruno, O.; Collina, S..Insight into GEBR-32a: chiral resolution, absolute configuration and enantiopreference in PDE4D inibition. Molecules 2020, 25, 935.
- Dalle Vedove, A.; Falchi, F.; Donini, S.; Dobric, A.; Germain, S.; Di Martino, G. P.; Prosdocimi, T.; Vettraino, C.; Torretta, A.; Cavalli, A.; Rigot, V.; Andre’, F.; Parisini, E. Structure-based virtual screening allows the identification of efficient modulators of E-cadherin-mediated cell-cell adhesion. Int. J. Mol. Sci. 2019, 20, 3404.
- Prosdocimi, T.; Mollica, L.; Donini, S.; Semrau, M. S.; Lucarelli, A. P.; Aiolfi, E.; Cavalli, A.; Storici, P.; Alfei, S.; Brullo, C.; Bruno, O.; Parisini, E. Molecular bases of PDE4D inhibition by memory-enhancing GEBR-library compounds. Biochemistry 2018, 57, 2876.
- Rigoldi, F.; Donini, S.; Giacomina, F.; Sorana, F.; Redaelli, A.; Bandiera, T.; Parisini, E.; Gautieri, A. Thermal stabilization of the deglycating enzyme Amadoriase I by rational design. Sci. Rep. 2018, 8, 3042.
- Nardone, V.; Lucarelli, A. P.; Dalle Vedove, A.; Fanelli, R.; Tomassetti, A.; Belvisi, L.; Civera, M.; Parisini, E. Crystal structure of human E-cadherin-EC1EC2 in complex with a peptidomimetic competitive inhibitor of cadherin homophilic interaction. J. Med. Chem. 2016, 59, 5089.
- Rigoldi, F.; Gautieri, A.; Dalle Vedove, A.; Lucarelli, A. P.; Vesentini, S.; Parisini, E. Crystal structure of the deglycating enzyme Amadoriase I in its free form and substrate-bound complex. Proteins 2016, 84, 744.
- Dalle Vedove, A.; Lucarelli, A. P.; Nardone, V.; Matino, A.; Parisini, E. The X-ray structure of human P-cadherin EC1-EC2 in a closed conformation provides insight into the type I cadherin dimerization pathway. Acta Crystallogr., Sect. F, 2015, F71, 371.